Proteindenatureringstemperatur og med varme: Hvad, hvordan, detaljerede fakta

Protein er de virale næringsstoffer, som mennesker har brug for. De hjælper med vævsdannelse og anses også for at være byggestenen og brændstofkilden.

Når der er noget protein, der er kogt, bliver det uopløseligt og er det samme, indtil det er afkølet. Proteindenatureringstemperaturen i starten siges at være 40 grader C, men nogle kan have brug for omkring 37 til 38 for overgang.

Alle celler i menneskekroppen har proteiner i sig. Proteinets grundform er en kæde sammensat af aminosyrer. Vi har brug for protein for at hjælpe med at få cellen i kroppen repareret og vedligeholdt sammen med opbygningen af ​​nye celler. Protein er også afgørende for vækst og gravide kvinder.

Fødevarer med proteiner er opdelt i få dele med aminosyrer på tidspunktet for fordøjelsen. Den menneskelige krop har brug for en god mængde amino og i rækkevidde mængde at få og vedligeholde et bedste helbred. Der er masser af fødekilder, der indeholder proteiner. 

Aminosyrer ses i mange animalske kilder såsom fisk, æg, mælk og kød. De kan også ses i planterne som bælgfrugter, få kerner som quinoa og hvedekim, nøddesmør, bønner og soja. Man behøver ikke altid at indtage i de animalske kilder har et proteinindtag.

Aminosyrer kan siges at være i deres grupper, idet de er essentielle, ikke-essentielle og betingede. Essentielle fremstilles ikke i kroppen ved at tages via mad. Ikke væsentlige laves i kroppen og opnås via nedbrydning af proteiner, mens betingede er afgørende for stress eller sygdom.

Hvad er proteindenaturering?

Denaturering består i at få de svage led til at blive nedbrudt. Det involverer også brydning af hydrogenbinding inde i et molekyle.

Dette finder sted inde i molekylet og er nyttigt for det strukturelle protein af god orden i den oprindelige form. De proteiner, der denatureres, har til hensigt at være løse og opnå tilfældig struktur, og de fleste er faktisk uopløselige.

Et protein siges normalt at være denatureret dem, det har en tendens til at ligne dets normale tilstand, og det sker, da nogle af brintbindingerne faktisk er brudt. Svagere bindinger har en tendens til at bryde for meget, hvis der gives mere varme eller udsættes for syrer som citron eller citron.

Proteindenatureringstemperatur
Billedkredit-Protein denaturation-Wikipedia

Der kan være mange tilsigtede faktorer for at få proteinerne til at denaturere, men nogle af dem får ændret pH, hæver temperaturen, får protein eksponeret til stråling el ultraviolet lys for at få hydrogenbindingen dissocieret. Hovedfaktorerne kan være at have høj saltkoncentration og protonering af aminorester.

Metoden til at få proteintabet til sin form er simpel definition af protein denaturering. Det proteindenaturering temperaturen er sat til generelt at være 40 og nogle gange er mindre afhængigt af Svaghed niveauet af bindingen og deres produkt. Det skyldes for det meste de uorganiske salte, opløsningsmidlet, maksimum af den ydre belastning, der er givet på proteiner.

Hvad er varmedenaturering?

På det tidspunkt, hvor proteinet bliver varmet op, er der en termisk bevægelse, og det nedbryder proteinets struktur.

Den brydende virkning af protein med involvering af den termiske bevægelse kaldes termisk denaturering. På en grundlæggende måde bringes varme til at absorbere på tidspunktet for termisk denaturering, og derefter ses den endoterme bevægelse.

Den tertiære, sekundære og kvaternære struktur af protein kan ses at forstyrre fordøjelsen og dermed mindskes ved hjælp af de kaotrope midler som vaskemidler eller de organiske opløsningsmidler. Dette kaldes linearisering, der forbedrer kvaliteten af ​​proteiner og mindsker chancerne for, at det reagerer.

Proteiner tager en bestemt 3D-form at få bibeholdt sin biologiske nytte. Når proteinet opvarmes er proteindenatureringstemperaturen, der er en faktor nedbryde i sin struktur. Med grundlæggende ord absorberes varme faktisk ved dette og er altid nyttigt at bruge mindre varme til dette. Lav varme er til termisk dissociation og inden for temperatur.

kk 1
Billedkredit-Varmedenaturering-Wikipedia

Varmen har en tendens til at øge den kinetiske energi og tvinger molekylerne til at vibrere hurtigere og meget voldsomt. Det accelereret vibration kan hjælpe med at få brintbindingerne forstyrret sammen med også at forstyrre de hydrofobe interaktioner og den Vander Waals styrker. Det får proteinet til at udfolde sig. Denaturering kan også ses i det daglige liv.

Strukturen af ​​proteinerne er faktisk udfoldet og har tendens til at ødelægge helixen eller proteinark. Således har proteinet en tendens til at miste den denaturerede struktur, og det er som for tabet i dens sekundære, kvaternære og tertiære former. På eksempel på at have proteinet denatureret sagsøgte varme er, mens du laver mad.

Denaturering af proteiner ved varme

Varme kan bruges til at få brintbindingerne forvrænget sammen med at bryde de ikke-polære hydrogenbindingsforbindelser.

Dette finder sted, da der er en stigning i proteindenatureringstemperaturen, og varmen er mere, end den kinetiske energi stiger, og resten af ​​molekylerne bevæger sig hurtigt frem og dine bindinger afbrydes.

Proteins tertiære, sekundære og kvaternære strukturer kan ses at interferere med fordøjelsen og kan således reduceres ved at bruge kaotrope midler såsom detergenter eller organiske opløsningsmidler. Dette er kendt som linearisering, og det forbedrer kvaliteten af ​​proteiner, mens det reducerer sandsynligheden for, at de reagerer.

Proteiner antager en specifik dimensionel form, som er for at bevare deres biologiske anvendelighed. Når et stof opvarmes til proteindenatureringstemperaturen, er det en faktor i dets struktur bryder sammen. Enkelt sagt optages varme ved dette, og det er altid en fordel at bruge mindre varme til dette. Lav varme bruges til termisk dissociation og temperaturkontrol.

Proteiners strukturer udfoldes faktisk, og de har en tendens til at ødelægge helixen eller proteinarkene. Som følge heraf protein har tendens at miste sin denaturerede struktur, såvel som dens sekundære, kvaternære og tertiære former. Proteinet er forårsaget til udfolde som følge af dette. Denaturering kan også ses i hverdagen.

Proteindenatureringstemperaturkurve

Smeltetemperaturen for alle produkter varierer på planeten, og den er derfor den samme for proteiner, når det kommer til dens denaturering.

Proteindenatureringstemperaturen kan nogle gange være mere end 41 grader og kan bryde forbindelserne i de fleste af proteinerne og derefter hjælpe med dens denaturering. Denne temperatur er altså ikke så høj end den normale krop.

Varme kan være et godt medium o få brintbindingerne afbrudt og så også ødelægge de andre hydrofobe led. Det sker for ødelæggelsen af ​​brintbinding og også den kinetiske energi, der hjalp molekylerne til at holde sammen. Det tillader også den hurtigere bevægelse af molekylerne, hvilket hjælper med at bryde bindinger.

Enhver ikke-overlappende kurve for denatureringskam kan ses i variablen med totilstandsmodel. Egenskaben angiver, at efterhånden som radius af alle molekyler med hensyn til den ydre variabel-lignende temperatur og denatureringskoncept bliver ved med at ændre sig. De proteiner, der passerer gennem det opdage kulde såvel som varme denaturering og danner en god kurve for deres stabilitet.

Denaturering (biokemi) - Wikipedia
Billedkredit-
Proteindenatureringstemperaturkurve- Wikipedia

Proteiner kan også gennemgå varme- og kuldenaturering, men normalt kulde denatureringsproces kan ikke ses, da det foregår ved en temperatur under vands frysepunkt. Proteinet, der går under via det, registrerer kulde såvel som værdier varmedenaturering og giver en god kurve for dens stabilitet. Kurven er en ganske pålidelig kilde til at se proteinstabiliteten.

Proteindenatureringstemperaturtid

Temperaturen for alle emnerne til at smelte varierer, og dermed varierer tiden også. Dette er det samme i tilfælde af proteiner.

Denatureringsudstrækningerne af valleproteinerne er blevet øget fra procentdelen på 28 til 45.37%. Dette skyldes, at varmetiden for behandling er blevet forlænget fra 65 grader til 85 i 10 minutter.

Næsten alle valleproteiner siges at denaturere ved 95 grader C i 10 min. Længden for denaturering cam tager en tid for alle omkring 0.5-2.0 minutter og protein denatureringstemperaturen er generelt omkring 94-95 grader.

Proteiner kan faktisk være meget følsomme over for temperatur. Ændringen i temperatur skal hjælpe med at få proteinet denaturerer og skal så ændre sin form. Sekvensen af ​​aminosyren er ikke ændret for faktoren er temperatur endnu folde hvis kædeændringer og dermed bryder temperaturen den ikke-polære interaktion.

Denaturering (biokemi) - Wikipedia
Billedkredit-Denaturering-Wikipedia

Chaperoneproteiner eller chaperoniner er hjælpeproteiner, der giver gunstige betingelser for, at proteinfoldning kan finde sted. Chaperoninerne klumper sig rundt om danner protein og forhindrer andre polypeptidkæder i at aggregere. Når først målproteinet folder, vil chaperoniner adskille.

Fordi næsten alle biokemiske reaktioner kræver enzymer, og fordi næsten alle enzymer kun fungerer optimalt indenfor relativt snæver temperatur og pH-intervaller, regulerer mange homøostatiske mekanismer passende temperaturer og pH, så enzymerne kan bevare formen af deres aktive side.

Anvendelse af proteindenaturering

At få proteinet denatureret er skadeligt for cellen og findes ofte i dagligdagen i alle eller de fleste faser.

Man kan have sagt at fortælle, at æggehvide er en grundlæggende kombination af opløselige proteiner og væske i friske æg. Sammen med dette andet eksempel kan være ostemasse af mælk, æggehvide, madlavning af fisk eller kød og bakterier dyrket i mad.

Efter at have fået proteinerne kogt, får varmen det til at denaturere og derefter gøre dets opløselighed mindre. De denaturerede proteiner danner en masse, der samles, og sådan er den fast og uigennemsigtig. At ændre mælkens pH ved at tilføje syrer som citron eller citron hjælper således med proteindenaturering og derefter ostemasse af mælken. Maven holder en meget lav pH for at sikre, at pepsin fortsætter med at fordøje protein og ikke denaturerer.

Når ægget faktisk er kogt ved proteindenatureringstemperaturen bliver det løs. Det danner således en masse, hvor den faste hvide del skiller sig fra det denaturerede protein og er den valle. Dette kan ses på tidspunktet for bakterievækst. Bakterier i mælk danner mælkesyrer som et biprodukt af dets stofskifte. Når det denaturerende middel er fjernet, returnerer de oprindelige interaktioner mellem aminosyrer proteinet til dets oprindelige konformation, og det kan genoptage sin funktion.

Et protein siges at være denatureret, når det ser anderledes ud end dets normale tilstand, hvilket opstår, når nogle af de brintbindinger er i stykker. Svagere obligationer har tendens til går for let i stykker når de udsættes for kemikalier, herunder kalk eller citronsyre. Her skal der være udseende af ekstern faktor for at kunne fortsætte med denaturering af proteiner. Denne form bestemmer proteinets funktion, fra at fordøje protein i maven til at transportere ilt i blodet.

Gelatindeesserten "Jello" gelerer på grund af tilstedeværelsen af ​​et protein. Når Jello opvarmes, ændres dens struktur, så den ikke længere er en gel, men en væske. Hvis denaturerende betingelser vendt ved afkøling i køleskabet, omdannes proteinet til dets oprindelige gel struktur. Hvert protein har sin egen unikke sekvens af aminosyrer, og interaktionerne mellem disse aminosyrer skaber en bestemt form.

Jell-O - Wikipedia
Billedkredit-
Jello- Wikipedia

Er proteindenaturering reversibel?

At siges at være reversibel betyder at have evnen til at opnå den oprindelige tilstand efter at have gennemgået ændringer.

I mange tilfælde siges processen med proteindenaturering at være reversibel. Processen med at få vendt denatureringsprocessen kaldes renaturering. Renaturering er tilstanden af ​​proteinets denatureringsmetode, der er reversibel.

De omvendte kriterier er ofte mulige, da proteinernes primære form eller polypeptidets kovalente binding holder aminosyrerne i den rigtige rækkefølge og dermed holdes tæt pakket. Men med alle disse fakta kan processen være irreversibel i ekstreme tilstande. Ved højere ph pepsins konformation begynder den måde, dens polypeptidkæde er foldet op i tre dimensioner på, at ændre sig.

Hvis proteinet udsættes for ændringer i temperatur, pH eller udsættelse for kemikalier, kan de interne interaktioner mellem proteinets aminosyrer ændres, hvilket igen kan ændre formen af ​​proteinet. protein. Selvom aminosyresekvensen og også kendt som proteinets primær struktur ikke ændres, kan proteinets form ændre sig så meget, at det bliver dysfunktionelt, og i så fald anses proteinet for denatureret.

Læs også: